La famille Kunitz/BPTI des venins de serpents: Structure, classification et potentiel pharmacologique - Aix-Marseille Université Access content directly
Journal Articles Archives de l'Institut Pasteur de Tunis Year : 2014

Snake venom Kunitz/BPTI family: Structure, classification and pharmacological potential

La famille Kunitz/BPTI des venins de serpents: Structure, classification et potentiel pharmacologique

Abstract

Snake venoms are rich sources of serine proteinase inhibitors that are members of the Kunitz/BPTI (bovine pancreatic trypsin inhibitor) family. Generally, these inhibitors are formed by 60 amino acids approximately. Their folding is characterised by a canonical loop that binds in a complementary manner to the active site of serine protease. Some variants from snake venoms show only weak inhibitory activity against proteases while others are neurotoxic. Moreover, proteases inhibitors are involved in various physiological processes, such as blood coagulation, fibrinolysis, and inflammation. Also, these molecules showed an anti-tumoral potent and anti-metastatic effect. Interestingly, Kunitz/BPTI peptides can have exquisite binding specificities and possess high potency for their targets making them excellent therapeutic candidates.
Les venins des serpents sont riches en inhibiteurs de sérine protéases qui sont membres de la famille Kunitz / BPTI (inhibiteur de la trypsine pancréatique bovine). Ces inhibiteurs sont en général formés par environ 60 acides aminés. Leur modèle structural est caractérisé par la présence d’une boucle canonique qui se lie d’une manière complémentaire au site actif des sérines protéases. Certains inhibiteurs ne montrent qu'une faible activité inhibitrice contre la protéase tandis que d'autres sont neurotoxiques. De plus, ces peptides sont impliqués dans de divers processus physiologiques, tels que la coagulation sanguine, la fibrinolyse et l'inflammation. En outre, ces molécules ont montré un puissant effet anti-tumoral et anti-métastatique. Ainsi, les inhibiteurs de type Kunitz/BPTI peuvent avoir des spécificités de liaison et possèdent un potentiel élevé envers leurs cibles qui les rend d'excellents candidats thérapeutiques.
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Origin : Files produced by the author(s)

Dates and versions

hal-01481713 , version 1 (02-03-2017)

Identifiers

  • HAL Id : hal-01481713 , version 1
  • PUBMED : 26402966

Cite

Maram Morjen, Zaineb Abdelkafi-Koubaa, José Luis, Houcemeddine Othman, Najet Srairi-Abid, et al.. La famille Kunitz/BPTI des venins de serpents: Structure, classification et potentiel pharmacologique. Archives de l'Institut Pasteur de Tunis, 2014, 91 (1-4), pp.3-13. ⟨hal-01481713⟩
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